科学家们在遭受艾滋病病毒（HIV）感染的病人血液中鉴定出一种新的抑制该病毒的蛋白.在实验室研究中,这种被称作CXCL4或PF-4的蛋白与HIV结合,从而使得HIV不能够附着到人细胞上或者进入人细胞内.相关研究结果于2012年5月29日在线发表在PNAS期刊上.

 CXCL4属于被称作趋化因子的分子家族.这些趋化因子有助调节免疫细胞在全身中的运动.在20世纪90年代中期,研究人员在实验室实验中发现四种趋化因子---其中三种是由Lusso博士、Robert Gallo博士和他们的同事们发现的---作为HIV抑制剂而发挥作用.这些趋化因子和CXCL4可能调节HIV感染者体内的病毒复制水平,因而也就调节艾滋病发展的速度.

    根据Lusso博士的说法,CXCL4结合到HIV外壳上的位点似乎不同于阻断HIV的抗体和药物靶向该病毒上的其他已知的敏感位点.他的研究团队正与来自美国国家过敏与传染病研究所疫苗研究中心的科学家们开展合作以便确定这个结合位点原子水平上的晶体结构,从而可能潜在性地有助于人们在未来开发出治疗HIV的方法或者疫苗.

    CXCL4在几个方面不同于其他四个主要的抑制HIV的趋化因子.其他4个趋化因子通过结合两个被称作CCR5和CXCR4的细胞受体之一来抑制HIV感染,这是因为HIV利用这些受体附着到免疫细胞上和进入它们的内部,然而CXCL4直接结合到HIV的外壳.尽管其他趋化因子结合到利用CCR5或CXCR4受体进入免疫细胞内部的HIV毒株,但是CXCL4能够广泛地结合多种HIV毒株并阻断它们的感染,并且与这些毒株的受体特异性无关.zui后,尽管其他趋化因子主要是由免疫细胞产生的,但是CXCL4是由参与凝血的血细胞即血小板产生的.

    Lusso博士和他的同事们正在寻求进一步的研究以便更好地理解CXCL4在艾滋病发展中所发挥的作用和确定这种趋化因子除了在实验室研究中发挥保护性作用之外,是否也在人们体内发挥同样作用

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