生物通报道，近期的《Nature》杂志连着发表了2篇关于蛋白结构分析的文章，分别登上了12月3日的Nature封面和12月10日的Nature封面。

 

2篇Nature封面文章都是通过蛋白结晶方式来解析蛋白结构的。

 

12月3日 Nature封面 脱落酸的晶体结构

A gate–latch–lock mechanism for hormone signalling by abscisic acid receptors

doi:10.1038/nature08613

 

 

脱落酸近期可是个大热门，Nature除了在封面文章上进行报道外，研究性文章也颇多，除此之外，《Science》和《Nature Structural & Molecular Biology》也发表了多篇脱落酸晶体结构分析文章，各位科学家们也是卯足了劲地抢先发表各自的成果。

 

据有关资料介绍，脱落酸（Abscisic acid, ABA）是植物中zui为重要的激素之一，它与种子休眠、根系发育、叶子枯萎、抗旱反应和其它的生理过程都有极为密切的关系。由于脱落酸能引发的下游反应过多，包括激酶、磷酸酶、G蛋白、泛素通路中的蛋白等等都参与了ABA信号的调控，因此从ABA被发现半个世纪以来一直不清楚ABA的受体是什么。徐华强教授等通过结构比较和生化分析，确认了PYL2–ABA–PP2C复合物的晶体结构，以及分析了该复合物对ABA信号通路的启动和关闭的分子结构机制。

 

12月10日Nature封面：“大鼠GluA2受体”的X-射线晶体结构X-ray structure, symmetry and mechanism of an AMPA-subtype glutamate receptor doi:10.1038/nature08624

 

中枢神经系统中的大多数兴奋型神经传输（允许神经元彼此沟通的事件）是由离子型谷氨酸盐受体调控的，这些受体通过打开结合谷氨酸盐上的一个跨膜离子通道发挥作用。过去人们对它们的总体结构知之甚少。在Eric Gouaux及其同事报告了结合到一个竞争性拮抗剂上的对AMPA敏感的亚型“大鼠GluA2受体”的X-射线晶体结构。

 该受体具有一个出乎意料的对称性和亚单元排列：总体上为双重对称，细胞外区域按局部二聚体对的形式来组织。离子通道区域表现出四重对称。这种结构（是根据来自定点诱变实验的数据获得的）表明，对NMDA敏感的受体GluN1 和 GluN2A在总体结构上与GluA2相似。从这些结构可以推断出非竞争性拮抗剂和孔阻断分子对离子通道的激发、脱敏和抑制机制。

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